Guanozin-difoszfát

Manapság a Guanozin-difoszfát olyan téma, amely nagy érdeklődést vált ki a társadalomban. Relevanciája különféle területekre terjed ki, a populáris kultúrától a tudományig. Az évek során a Guanozin-difoszfát vita, tanulmányozás, sőt viták tárgya volt. Fontossága és jelentősége azonban tagadhatatlan, hiszen jelentős hatással van az emberek életére. Ebben a cikkben megvizsgáljuk a Guanozin-difoszfát hatását és a mai társadalom különböző aspektusaira gyakorolt ​​hatását.

Guanozin-difoszfát
A guanozin-difoszfát váza
A guanozin-difoszfát-anion kalottamodellje
Kémiai azonosítók
CAS-szám 146-91-8
PubChem 730
ChemSpider 8630
DrugBank DB04315
KEGG C00035
ChEBI 17552
SMILES
C1=NC2=C(N1C3C(C(C(O3)COP(=O)(O)OP(=O)(O)O)O)O)NC(=NC2=O)N
InChIKey QGWNDRXFNXRZMB-UUOKFMHZSA-N
UNII HLJ737P865
ChEMBL 384759
Kémiai és fizikai tulajdonságok
Kémiai képlet C10H15N5O11P2
Moláris tömeg 443,20 g/mol
Ha másként nem jelöljük, az adatok az anyag standardállapotára (100 kPa) és 25 °C-os hőmérsékletre vonatkoznak.

A guanozin-difoszfát, röviden GDP nukleozid-difoszfát. A difoszforsav guanozinnal alkotott észtere. Difoszfátcsoportból, ribózból és guaninból áll.[1]

A GDP-t a GTPázok, például a sejtkommunikációban fontos G-proteinek a guanozin-trifoszfát (GTP) defoszforilációjával állítják elő. A GDP-t a piruvát-kináz a foszfoenolpiruvát révén alakítja GTP-vé.

Keletkezés

GTP hidrolízise GDP-vé

A GTP GDP-vé való hidrolízisét a GTPázok könnyítik, melyekben az állandósult aktív helyi GTPázaktiváló fehérje motívum (GAP) található. Először egy víz kerül az aktív hely aminosavjaihoz. Ez a GTP 3. foszfátjával reagál, ötértékű köztes állapotot létrehozva. Ezt az aktív hely aminosavjaival – beleértve a katalitikus aminosavakat – való kölcsönhatás stabilizálja Így e foszfát lebomlik, és szervetlen foszfát (Pi) keletkezik. E lépés a GDP-felszabadulást segítő konformációs változást idéz elő az enzimben.[2]

Biokémiai funkciók

Sejtbeli jelzés

A GDP a sejtbeli jelzőfolyamatokban a GTPázaktivitás fontos szabályzójaként van jelen. A GTPázok aktív GTP-kötött és inaktív GDP-kötött állapot közt váltakozó molekuláris váltók. A GDP–GTP átalakulás erősen szabályozott és molekuláris időzítőként működik a jeltranszdukciós utakban. Ha egy sejten kívüli jel egy G-protein-kapcsolt receptor (GPCR) aktivációját okozza, a megfelelő G-protein a kötött GDP-t GTP-re cseréli, konformációs változást és későbbi jelkaszkádok aktivációját okozva.[3] Ez számos sejtválaszt, például a génexpresszió-modulációt, a sejtváz-átrendeződést és az enzimaktivitás-szabályzást stimulálja. A GTP hidrolízise GDP-vé a G-protein GTPázaktivitásával helyreállítja az inaktív állapotot, véget vetve a jelzésnek.[4]

Citromsavciklus

Bővebben: Citromsavciklus

A citromsavciklus 6. lépése során a GDP-képző szukcinil-koenzim A-szintetáz 1 GDP-molekulát 1 GTP-tá alakít.[5] E reakció során azonban ADP is alakulhat ATP-tá.[6] Az állatokban az ADP- és GDP-képző szukcinil-koenzim A-szintetáz is jelen van,[7] míg növényekben csak az ADP-képző van.[8]

A keletkező GTP-t a nukleozid-difoszfát-kináz felhasználhatja ATP létrehozására, a katalizált reakció: .[9]

Jegyzetek

  1. ↑ (1974) „Guanosine triphosphate and guanosine diphosphate as conformation-determining molecules. Differential interaction of a fluorescent probe with the guanosine nucleotide complexes of bacterial elongation factor Tu”. Biochemistry 13 (5), 933–939. o. DOI:10.1021/bi00702a017. PMID 4591619. 
  2. ↑ Calixto, Ana R. (2019. július 10.). „GTP Hydrolysis Without an Active Site Base: A Unifying Mechanism for Ras and Related GTPases” (angol nyelven). Journal of the American Chemical Society 141 (27), 10684–10701. o. DOI:10.1021/jacs.9b03193. ISSN 0002-7863. 
  3. ↑ Downes, G. B. (1999. december 15.). „The G protein subunit gene families”. Genomics 62 (3), 544–552. o. DOI:10.1006/geno.1999.5992. ISSN 0888-7543. PMID 10644457. 
  4. ↑ Schmidt, Anja (2002. július 1.). „Guanine nucleotide exchange factors for Rho GTPases: turning on the switch” (angol nyelven). Genes & Development 16 (13), 1587–1609. o. DOI:10.1101/gad.1003302. ISSN 0890-9369. PMID 12101119. 
  5. ↑ Lieberman M. Marks' basic medical biochemistry : a clinical approach, Marks, Allan D., Peet, Alisa, Fourth, Philadelphia: Wolters Kluwer Health/Lippincott Williams & Wilkins (2013). ISBN 978-1-60831-572-7. OCLC 769803483 
  6. ↑ Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L. The Citric Acid Cycle, Biochemistry, 5th, W H Freeman (2002). ISBN 0-7167-3051-0 
  7. ↑ Johnson JD, Mehus JG, Tews K, Milavetz BI, Lambeth DO (1998. október 1.). „Genetic evidence for the expression of ATP- and GTP-specific succinyl-CoA synthetases in multicellular eucaryotes”. The Journal of Biological Chemistry 273 (42), 27580–27586. o. DOI:10.1074/jbc.273.42.27580. PMID 9765291. 
  8. ↑ Biochemistry & molecular biology of plants, 1st, Rockville, Md: American Society of Plant Physiologists (2000). ISBN 978-0-943088-39-6 
  9. ↑ Stryer L. Citric acid cycle, Biochemistry, Fourth, New York: W. H. Freeman and Company, 509–527, 569–579, 614–616, 638–641, 732–735, 739–748, 770–773. o. (1995). ISBN 978-0-7167-2009-6 

Fordítás

Ez a szócikk részben vagy egészben a Guanosine diphosphate című angol Wikipédia-szócikk ezen változatának fordításán alapul. Az eredeti cikk szerkesztőit annak laptörténete sorolja fel. Ez a jelzés csupán a megfogalmazás eredetét és a szerzői jogokat jelzi, nem szolgál a cikkben szereplő információk forrásmegjelöléseként.