Miozin

A mai világban a Miozin a szakértők és a nagyközönség számára egyaránt nagy jelentőségű és érdeklődésre számot tartó témává vált. A Miozin hatása mindennapi életünk minden területére kiterjed, a másokhoz való viszonyunktól a környezetre gyakorolt ​​hatásig. A technológiai fejlődéssel és a társadalom fejlődésével a Miozin egyre relevánsabb témává vált a tudományos, üzleti és szociális területeken. Ebben a cikkben tovább vizsgáljuk a Miozin szerepét és jelentőségét mai világunkban, elemezve következményeit, kihívásait és lehetőségeit.

A miozin számos fehérjének a gyűjtőneve, melyek eukarióta szervezetekben találhatóak meg. Az aktinnal együtt az izmok fő építőelemei, az izmok összehúzódásában kulcsszerepet játszanak.

Felépítése

Egy miozin molekula négy fehérjeláncból áll, melyek közül kettő könnyű (kis molekulatömegű) és kettő nehéz (nagy molekulatömegű) lánc. A nehéz lánc egy miozin farokból és egy globuláris (gömb alakú) miozin fejből áll.

Az izmokban ezek a molekulák köteget alkotnak, a miozin farkak egymás köré csavarodnak. A kötegek két végén, egymással ellentétes irányba mutató miozin fejek állnak. A miozinkötegek mellett vékonyabb aktinfonalak helyezkednek el, együtt egy szarkomert alkotva. Ezekből a szarkomerekből épül fel az izomfonal.[1]

Működése

A miozin fejek két aktív centrummal rendelkeznek, melyek közül az egyikhez ATP (adenozin-trifoszfát) tud kötődni. Ennek hatására megváltozik a miozin fej konformációja (alakja), illetve a miozin fej kis mértékben elmozdul. Az ATP hidrolizálódik egy ADP-ra (adenozin-difoszfátra) és egy foszfátcsoportra, melyek továbbra is a miozin fejhez kötődnek. A felszabaduló energia hatására gyenge kötés jön létre a miozin fej és az aktin között. A foszfátcsoport távozásával a miozin fej konformációja ismét megváltozik, az aktin-miozin kötés erősebbé válik. Az ADP leválásakor a miozin fej, és vele együtt a hozzá kötött aktin, nagy mértékben elmozdul a miozin farok végének irányába.

Az izmokban a miozin fejek elmozdulása közelebb húzza egymáshoz az egymással szemben álló aktinfonalakat. Ezzel a szarkomer, egyben az izomfonal megrövidül, így az izom összehúzódik.[1]

Jegyzetek

  1. a b Pálfi Emese: Az izomszövet pp. 10-14. Semmelweis Egyetem, Anatómiai, Szövet- és Fejlődéstani Intézet. (Hozzáférés: 2019. november 2.)